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磷酸化蛋白质的定量与化学计量分析方法的研究进展OA北大核心CSTPCD

Advances in Quantification and Site Stoichiometry Analysis Methods for Phosphorylated Proteins

中文摘要英文摘要

蛋白质翻译后修饰是赋予蛋白质生理功能的关键机制,其中可逆的磷酸化修饰在众多生命活动中起着开/关的作用,其异常变化通常与多种重大疾病过程密切相关.近年来,借助蛋白质组学技术和方法,磷酸化蛋白质的高通量、高精度定性与定量分析方法也得到了快速发展.本文综述了近年来基于"自下而上"策略的磷酸化蛋白质定量与化学计量分析方法的研究进展,包括磷酸化肽的富集方法、磷酸化肽质谱碎裂方式、定量分析方法以及磷酸化位点的化学计量分析方法,并对磷酸化蛋白质研究的发展趋势进行了讨论.

The post-translational modification of proteins is a key mechanism that imparts physiological functions to proteins,among which reversible phosphorylation modifications play a pivotal role in many biological processes.Aberrant changes in phosphorylation are often closely associated with various major disease processes.In recent years,with the aid of proteomic technologies and methods,high-throughput,high-precision qualitative and quantitative approaches for phosphorylated proteins have rapidly advanced.This article reviews the research progress of phosphorylated protein quantification and chemical proteomics analysis methods based on the"bottom-up"strategy,including phosphopeptide enrichment methods,mass spectrometry fragmentation methods,quantification analysis methods and phosphorylation site stoichiometry,and discusses the development trend of quantification and stoichiometric analysis methods for phosphorylated proteins.

刘媛;翟睿;吴帆;楚占营;赵洋;戴新华;方向;俞晓平

中国计量大学生命科学学院,浙江省生物计量及检验检疫技术重点实验室,杭州 310018||中国计量科学研究院前沿计量科学中心,国家市场监管技术创新中心(质谱),北京 100029中国计量科学研究院前沿计量科学中心,国家市场监管技术创新中心(质谱),北京 100029中国计量大学生命科学学院,浙江省生物计量及检验检疫技术重点实验室,杭州 310018

磷酸化蛋白质富集方法质谱定量方法化学计量评述

Phosphorylated proteinEnrichment processMass spectrometryQuantitative approachStoichiometryReview

《分析化学》 2024 (005)

单细胞代谢毒理学效应超灵敏精准质谱分析装置研制

609-623 / 15

国家重点研发计划项目(No.2022YFF0608400)、国家自然科学基金项目(No.21927812)和中国计量科学研究院基本科研业务费项目(Nos.AKY1955,AKY1941,AKY1942)资助 Supported by the National Key R&D Project of China(No.2022YFF0608400),the National Natural Science Foundation of China(No.21927812)and the Fundamental Research Funds of the National Institute of Metrology(Nos.AKY1955,AKY1941,AKY1942).

10.19756/j.issn.0253-3820.231219

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