结核分枝杆菌Rv1772蛋白的结构与功能分析OA

目的对结核分枝杆菌(MTB)Rv1772蛋白的结构及功能进行生物信息学分析。方法从美国国立生物技术信息中心获取MTB的Rv1772基因信息,利用生物信息学软件分析Rv1772蛋白结构及功能。结果Rv1772蛋白的相对分子质量为10896.28,由103个氨基酸构成,其脂肪指数为77.96,不稳定系数为43.98(>40),属不稳定蛋白。Rv1772蛋白的亲水性总平均值为—0.105,溶解度为0.49。Rv1772蛋白仅有胞内域和胞外域2个部分,无跨膜区,其可能为非跨膜蛋白。Rv1772蛋白无信号肽[D值为0.112(<0.45)],为可溶性蛋白,定位于细胞质。Rv1772含6个丝氨酸磷酸化位点,5个苏氨酸磷酸化位点,其可能参与调控MTB感染中对宿主细胞间信号的传导。Rv1772蛋白二级结构由α-螺旋(52.43%)、β-折叠(9.71%)、β-转角(4.85%)和无规则卷曲(33.01%)组成。Rv1772蛋白含较多的α-螺旋结构,其可能有多个B细胞抗原表位。Rv1772蛋白含3个IFN-γ诱导阳性的HTL抗原表位,2个优势CTL抗原表位和1个优势线性B细胞抗原表位。Rv1772蛋白与含有ANTAR结构域的MTB蛋白具有高度同源性。Rv1772蛋白与Rv1592c、Rv0340、efpA、kasA、fbpC、oxyR、Rv2242、iniB、ndh、fadE24有相互作用。结论Rv1772蛋白含多个潜在的优势T细胞抗原表位和B细胞抗原表位,且能与其他蛋白相互作用,其可作为抗结核疫苗的优势抗原。