史氏鲟鱼皮肽的提取、鉴定及其血管紧张素转化酶抑制活性OA北大核心CHSSCDCSTPCD

【目的】确定史氏鲟(Acipenser schrenckii)鱼皮肽最佳酶解条件,了解其血管紧张素转换酶(ACE)抑制活性,探究史氏鲟鱼皮在ACE抑制活性肽段的开发应用的可行性。【方法】参照国标方法测定鲟鱼皮基本组成成分;以水解度和ACE抑制率为指标,采用单因素实验对最适水解酶、加酶量、料液比、温度以及时间确定鲟鱼鱼皮肽最佳酶解条件;使用不同截留相对分子质量的超滤膜设备分离纯化鲟鱼皮肽,并比较其ACE抑制率;随后对最优肽组分进行紫外光谱、分子质量范围、肽序列测定和生物学活性预测。【结果与结论】鲟鱼皮干基主要由蛋白质和脂肪组成。确定鲟鱼皮肽最佳酶解条件为使用碱性蛋白酶、酶添加量6000 U/g,料液质量体积比1 g∶5 mL,温度60℃,酶解时间7 h。分离纯化后得到3种相对分子质量不同的鲟鱼皮肽,分别为ASPs-1、ASPs-2和ASPs-3,其中最优肽组分ASPs-1的分子质量范围为172.13~2135.02u,共鉴定获得28条综合得分大于100的肽段,分子质量集中在807.45~1952.96 u;其中GPGGPSGERGPPGPM、GPSGPGGPPGPR、SGPPGFPGSPGPKGE、GPPGKDGQPGHPGPIGPA、GPAGPRGPAGPA五条肽段预测具有ACE抑制功能,水溶性好,无生物学毒性,说明ASPs-1作为ACE抑制剂,有运用于生物体的潜力。