三种蛋白包覆纤维素纳米晶稳定皮克林乳液的构建及体外消化特性OA北大核心CSTPCD

纤维素纳米晶(CNCs)由于其表面固有的强亲水性,往往需要修饰改性才能应用,如乳液稳定。该文研究了三种蛋白(牛血清蛋白BSA、酪蛋白酸钠CAS和大豆分离蛋白SPI)通过静电修饰CNCs表面性质的可行性,并研究了其对CNCs乳液体外消化特性的影响。首先研究了pH值3.0时蛋白与CNCs的作用模式、吸附比例、颗粒结构特征,结果发现二者可以通过静电作用结合(Zeta电位由-35 mV至+20 mV),CNCs表面蛋白吸附比例由100%(蛋白浓度0~0.1%,m/V)逐渐降低至40%~60%(蛋白浓度0.5%,m/V)。静电修饰引起CNCs絮凝,显著改善其两亲性(接触角由35°增加至75°~80°)。然后研究了蛋白包覆CNCs的乳化性质,结果发现蛋白包覆CNCs形成了粒径为3~9μm的絮凝乳液,且凝聚稳定性更好,不同蛋白之间无显著差异。体外消化结果表明,与吐温20乳液(~90%)相比,蛋白包覆CNCs稳定乳液具有更低的游离脂肪释放率(~80%),蛋白种类影响不显著。可见,三种常见蛋白能够通过静电吸附方式修饰CNCs并将其转化为良好的Pickering稳定剂。该文研究结果能够极大丰富食品级皮克林稳定剂的来源,并促进相关功能乳液食品的开发。